Dans la mesure où l’histamine est produite à partir de l’histidine, donc un acide aminé, comment se fait-il que la maturation d’un fruit augmente son taux d’histamine ? Pourquoi la choucroute contient-elle plus d’histamine que le chou normal ? _ Cornelia.G
Dans un premier temps, nous rappellerons brièvement quelques caractéristiques de l’histamine avant d’expliquer le rôle des bactéries dans la production de l’histamine. Comme exemple concret, nous parlerons du rôle des bactéries dans la fermentation du vin.
Résumé des caractéristiques chimiques et biologiques de l’histamine
L’histamine (C5H9N3) est une amine biogène et l’un des composés chimiques importants capables de provoquer des intoxications. De grandes quantités d’histamine peuvent en effet être responsables d’hypertension, d’hypotension, de maux de tête, d’urticaire, de nausées et de vomissements (consulter : https://naturalexis.com/intolerance_a_l_histamine_symptomes_causes_aliments_remedes.html pour plus de détails à ce sujet).
Chimiquement, l’histamine a une masse moléculaire de l’histamine est de 111,14. La solution aqueuse d’histamine est inodore, incolore et transparente. L’histamine est stable à températures élevées.
De plus, dans le corps, les mastocytes, les basophiles et les cellules de type entérochromaffine (ECL) sont connues pour produire naturellement de l’histamine.
L’histamine exerce un effet pharmacologique, tels que la vasodilatation, en agissant comme un médiateur de la réaction allergique et de l’inflammation.
Le rôle des bactéries dans la production de l’histamine
Les bactéries telles que les bactéries lactiques _ mais il y en a beaucoup d’autres _ utilisées dans la fermentation alimentaire peuvent produire de l’histamine, une amine biogène qui s’accumule dans les aliments et provoque divers problèmes de santé lorsque de grandes quantités sont ingérées.
L’histamine résulte de la DECARBOXYLATION DE L’HISTIDINE, un acide aminé naturel, catalysée par une enzyme spécifique, l’histidine décarboxylase (HDC).
Le gène hdcA codant pour HDC est associé à d’autres gènes codant pour un échangeur d’histidine / histamine et des protéines accessoires.
Les réactions couplées de l’histidine décarboxylase et de l’échangeur favorisent l’absorption de l’histidine extracellulaire, sa conversion en histamine, la libération d’histamine et de CO2 hors de la cellule ainsi que la consommation d’un proton cytoplasmique. Cette simple explication nous permet de comprendre facilement pour quelle raison la choucroute renferme-t-elle plus d’histamine que le chou non fermenté. C’est la conséquence de l’action des bactéries sur l’acide animé appelé HISTIDINE !
Fermentation du vin, bactéries lactiques et histamine
Les bactéries lactiques contribuent également à la transformation du vin lors de la fermentation malolactique. Ils améliorent généralement les propriétés sensorielles du vin, mais certaines souches produisent de l’histamine.
Les souches productrices d’histamine appartiennent à des espèces des genres Oenococcus, Lactobacillus et Pediococcus. Tous portent un gène hdcA codant pour une histidine décarboxylase qui convertit l’histidine en histamine.
Une analyse de 264 échantillons prélevés dans 116 établissements vinicoles de la même région lors de la fermentation malolactique a révélé que ces bactéries étaient présentes dans presque tous les vins et à des taux importants, dépassant 103 UFC par ml dans 70% des échantillons.
Les résultats d’une étude suggèrent que le risque de production d’histamine existe dans presque tous les vins et est important lorsque la population de bactéries productrices d’histamine dépasse 103 par ml.
L’histamine est souvent détectée dans les vins mais à une concentration plutôt faible par rapport à celle d’autres aliments fermentés, comme le fromage. Cependant, le vin contient de l’alcool et d’autres substances qui augmentent la toxicité de l’histamine. Par conséquent, les limites supérieures de l’histamine recommandées dans le vin vont de 1 à 10 mg / litre !
Sources : https://aem.asm.org/content/74/3/811
https://www.jstage.jst.go.jp/article/fstr/22/1/22_1/_pdf/-char/en